Gli inibitori della serina proteasi, o serpine, comprendono una famiglia di proteine che antagonizzano l'attività delle serina proteasi. Queste proteine inibiscono l'attività della proteasi mediante un meccanismo conservato che coinvolge un profondo cambiamento conformazionale (come rivisto in Miranda e Lomas, 2006; Wang et al., 2008; e Ricagno et al., 2009).
Cosa fa l'inibitore della proteasi?
Gli inibitori della proteasi, che figurano tra i farmaci chiave usati per trattare l'HIV, agiscono legandosi agli enzimi proteolitici (proteasi). Quel blocca la loro capacità di funzionare. Gli inibitori della proteasi non curano l'HIV. Ma bloccando le proteasi, possono impedire all'HIV di riprodursi.
Cos'è il meccanismo della serina proteasi?
Le proteasi della serina (o endopeptidasi della serina) sono enzimi che scindono i legami peptidici nelle proteine, in cui la serina funge da aminoacido nucleofilo nel sito attivo (dell'enzima). Si trovano ovunque sia negli eucarioti che nei procarioti.
Come funzionano davvero le serina proteasi?
Si sostiene che le proteasi della serina e altri enzimi agiscano fornendo complementarità elettrostatica ai cambiamenti nella distribuzione della carica che si verificano durante le reazioni che catalizzano.
Gli inibitori della serina proteasi sono competitivi?
La stragrande maggioranza degli inibitori della proteasi sono inibitori competitivi. Nonostante obiettivi divergenti e diversi meccanismi di inibizione, la maggior parte degli inibitori della proteasi legano una parte critica dil'inibitore nel sito attivo in modo simile a un substrato (Figura 2).
