La carbossipeptidasi (CP) scinde l'amminoacido al terminale C di una catena polipeptidica.
Cos'è la scissione della carbossipeptidasi?
La carbossipeptidasi A scinde gli amminoacidi a catena ramificata o aromatica; la carbossipeptidasi B scinde dagli amminoacidi basici. Il risultato finale della proteolisi pancreatica sono alcuni aminoacidi liberi e una miscela di oligopeptidi. … Nella fase gastrica, le pepsine scompongono le proteine in polipeptidi e alcuni aminoacidi.
Dove vengono scissi gli amminoacidi?
Il substrato peptidico si trova in un solco sulla superficie dell'enzima, con il legame peptidico che deve essere idrolizzato sul sito catalitico (mostrato qui come un cerchio rosso). L'amminoacido che fornisce il gruppo carbossilico del legame da scindere si trova in una tasca sotto il sito catalitico.
In che modo la carbossipeptidasi A scinde la proteina?
Una carbossipeptidasi (numero EC 3.4. 16 - 3.4. 18) è un enzima proteasico che idrolizza (scinde) un legame peptidico al carbossi-terminale (C-terminale) fine di una proteina o di un peptide. Ciò è in contrasto con un'aminopeptidasi, che scinde i legami peptidici all'N-terminale delle proteine.
Qual è l'azione della carbossipeptidasi A?
La carbossipeptidasi A (CPA) è una metalloproteasi contenente zinco che rimuove il residuo amminoacidico dal C-terminale di una catena peptidica . È stato uno degli enzimi più studiati nel campo del MIP catalitico. L'azione catalitica del CPAcoinvolge due gruppi di guanidinio e uno Zn2+ ione.
