L'amminoacido cisteina ha un gruppo di zolfo incorporato nella sua catena laterale. Osservando la differenza di elettronegatività di idrogeno e zolfo, può essere considerata una catena laterale non polare perché la differenza di elettronegatività è inferiore a 0,5.
Che cos'ha di speciale la cisteina?
COSÌ PERCHÉ LA CISTEINA È SPECIALE? Perché ha un gruppo sulfidrilico molto reattivo alla sua catena laterale. Questo mette la cisteina in una posizione speciale che non può essere sostituita o sostituita da nessun altro amminoacido. Perché i ponti disolfuro formati dai residui di cisteina sono componenti permanenti della struttura primaria della proteina.
Gli amminoacidi della cisteina sono polari?
Sei amminoacidi hanno catene laterali polari ma non cariche. Questi sono serina (Ser), treonina (Thr), cisteina (Cys), asparagina (Asn), glutammina (Gln) e tirosina (Tyr). Questi amminoacidi si trovano solitamente sulla superficie delle proteine, come discusso nel modulo Proteine 2.
Che tipo di legame ha la cisteina?
La cisteina è l'unico amminoacido la cui catena laterale può formare legami covalenti , formando ponti disolfuro con altre catene laterali della cisteina: --CH2 -S-S-CH2--. Qui, si vede che la cisteina 201 del peptide modello è legata in modo covalente con la cisteina 136 da un filamento β adiacente.
Qual è lo scopo della cisteina?
La cisteina è un aminoacido non essenziale importante per la produzione di proteine,e per altre funzioni metaboliche. Si trova nella beta-cheratina. Questa è la principale proteina di unghie, pelle e capelli. La cisteina è importante per la produzione di collagene.