Si conclude che l'insulina presumibilmente non attiva PFK 2 attraverso cambiamenti nei livelli di cAMP e effettori o attraverso l'inibizione della dissociazione della protein chinasi cAMP-dipendente. I dati supportano l'ipotesi che l'insulina possa agire tramite l'attivazione della fosfatasi PFK 2.
La fosfofruttochinasi è stimolata dall'insulina?
L'insulina stimola il legame della fosfofruttochinasi al citoscheletro e aumenta i livelli di glucosio 1, 6-bisfosfato nei fibroblasti NIH-3T3, che viene impedito dagli antagonisti della calmodulina.
Da cosa viene attivata la fosfofruttochinasi?
PFK1 è attivato allostericamente da un' alta concentrazione di AMP, ma l'attivatore più potente è il fruttosio 2, 6-bisfosfato, anch'esso prodotto dal fruttosio-6-fosfato da PFK2. Quindi, un'abbondanza di F6P si traduce in una maggiore concentrazione di fruttosio 2, 6-bisfosfato (F-2, 6-BP).
In che modo l'insulina e il glucagone regolano la fosfofruttochinasi 1?
L'insulina consente al glucosio di essere assorbito e utilizzato dai tessuti. Pertanto, il glucagone e l'insulina fanno parte di un sistema di feedback che mantiene i livelli di glucosio nel sangue a un livello stabile. La precisa regolazione di PFK1 impedisce che la glicolisi e la gluconeogenesi si verifichino simultaneamente.
Cosa inibisce e attiva la fosfofruttochinasi?
Citrato inibisce la fosfofruttochinasi potenziando l'effetto inibitorio dell'ATP. … Fruttosio 2,Il 6-bisfosfato attiva la fosfofruttochinasi aumentando la sua affinità per il fruttosio 6-fosfato e diminuendo l'effetto inibitorio dell'ATP (Figura 16.18).
