La glicosilazione è una funzione critica del percorso biosintetico-secretorio nel reticolo endoplasmatico (RE) e nell'apparato di Golgi. Circa la metà di tutte le proteine tipicamente espresse in una cellula subisce questa modifica, che comporta l'aggiunta covalente di porzioni zuccherine ad amminoacidi specifici.
Dove si verifica la glicosilazione proteica?
La glicosilazione è l'attaccamento di molecole di zucchero alle proteine mediante legame glicosidico. Ha luogo all'interno del RE (Reticolo Endoplasmatico) e del complesso del Golgi della cellula. Quindi la glicosilazione delle supermolecole avviene nel reticolo endoplasmatico.
Cosa causa la glicosilazione delle proteine?
La glicosilazione proteica è la forma più comune di modificazione post-traduzionale (PTM) sulle proteine escrete e associate alla membrana extracellulare (Spiro, 2002). Implica l'attaccamento covalente di molti diversi tipi di glicani (chiamati anche carboidrati, saccaridi o zuccheri) a una proteina.
La glicosilazione si verifica prima o dopo il ripiegamento di una proteina?
Tecnicamente, la N-glicosilazione inizia prima ancora che una proteina venga tradotta, come l'oligosaccaride dolicolpirofosfato (cioè l'"albero" dello zucchero - non è un termine ufficiale, tra l' altro) è sintetizzato nel pronto soccorso (Figura 11.4.
Come avviene la glicosilazione?
La glicosilazione è il processo mediante il quale un carboidrato vieneattaccata in modo covalente a una macromolecola bersaglio, tipicamente proteine e lipidi. Questa modifica ha diverse funzioni. … In altri casi, le proteine non sono stabili a meno che non contengano oligosaccaridi legati all'azoto ammidico di alcuni residui di asparagina.